• Главная
  • Карта сайта

Биология и природа вокруг нас ...

Главное меню

  • На главную
  • Гидросфера и атмосфера Земли
  • Функциональная асимметрия мозга
  • Строение клеток растений
  • Анатомия человека
  • Человек как биологический вид
  • Процесс антропогенеза
  • Естествознание в системе наук

Процессы, не включающие образование дериватов аминокислот

Страница 3

Рецепторы с тирозиновой активностью.

Тирозиновые протеинкиназы - ферменты, фосфорилирующие специфические белки по тирозину. Примером рецепторной тирозиновой протеинкиназы может служить рецептор инсулина.

Рецептор инсулина - тирозиновая протеинкиназа, фосфорилизирующая белок по ОН-группам тирозина. Присоединение инсулина к центру связывания на α-субъединицах активирует фермент, причем субстратом служит сама тирозиновая протеинкиназа (β-субъединицы), т.е. происходит фосфорилирование β-субъединиц по нескольким тирозиновым остаткам. Фосфорилирование β-субъединиц происходит по механизму межмолекулярного трансфосфорилирования, т.е. одна β-цепь фосфорилирует другую β-цепь той же молекулы рецептора. Это, в свою очередь, приводит к изменению субстратной специфичности тирозиновой протеинкиназы; теперь она способна фосфорилировать другие внеклеточные белки. Дефосфорилирование рецептора под действием тирозиновой фосфопротеинфосфатазы возвращает его в неактивное состояние.

АДФ-рибозилирование Известно, что АДФ является коферментом дегидрогеназ. Это вещество в определенных случаях является фактором АДФ-рибозилирования белков с участием ряда рибосомальных и цитоплазматических ферментов. Действие этих ферментов связано с процессами элонгации, например в случае дифтерийного токсина, или терминации.

Наиболее изученный пример - ингибирование синтеза белков в клетках слизистой оболочки зева и гортани энтеротоксином возбудителя дифтерии Corynebacterium diphteriae. Некоторые штаммы этого патогенного микроорганизма получают ген токсина от бактериального вируса, который инфицирует бактерию и индуцирует синтез токсина - одноцепочечного белка с молекулярной массой 60 кДа. В цитоплазме клеток хозяина под влиянием протеолитических ферментов токсин расщепляется на 2 фрагмента, один из которых является ферментом АДФ-рибозилтрансферазой. Этот фермент катализирует АДФ-рибозилирование и инактивацию фактора элонгации EF-2 по реакции:

EF-2 + NAD+ АДФ-рибозил - EF-2 + никотинамид + Н+

Модификация фактора EF-2 нарушает транслокацию рибосом, ведет к прекращению биосинтеза белков в инфицированных клетках и к их гибели. С действием токсина связаны основные симптомы дифтерии.

Существует два типа АДФ-рибозилированых белков - моно- и поли-АДФ-рибозилпротеины. Моно-АДФ-рибозилпротены являются N-гликозидами, в большинстве случаев это субстраты бактериальных токсинов, направленных против эукариотов. В качестве акцепторных аминокислот используются аргинин, аспарагин, лизин и дифтамин.

Поли-АДФ-рибозилтрансферазы присутствуют в ядрах клеток, и они ответственны за поли-АТФ-рибозилирование ядерных белков. В качестве акцепторных аминокислот служат глутаминовая кислота и С-концевой лизин.

Гликозилирование. Наиболее распространенная модификация белка, приводящая к появлению одной самых многочисленных групп гликопротеидов. Существует много типов гликопротеидов, отличающихся друг от друга составом моносахаридов, их количеством, а также одновременным присутствием других лигандов - липидов, металлов и пр. Большинство гетерополисахаридов в качестве основы содержат полипептидную цепь, на которую нанизаны олигосахара. Ранее считали, что в мукополисахарах белок представляет собой примесь, на самом же деле они представляют собой протеогликаны, организующей структурой которых является полипептидная цепь, богатая серином и по типу биосинтеза они являются белками.

Олигосахариды присоединяются к коровому белку ковалентной связью 3 типов:

) О-гликозидная связь между серином и ксилозой

) О-гликозидная связь между серином или треонином и N-ацетилгалактозамином.

3) N-гликозиламиновая связь между амидным азотом аспарагина и N-ацетилглюкозамином

Реакции синтеза гликозаминогликанов катализируют ферменты семейства трансфераз, обладающие абсолютной субстратной специфичностью. Эти трансферазы локализованы на мембране АГ. Сюда по каналам ЭР поступает коровый белок, синтезированный на полирибосомах, к которому присоединяются моносахариды связывающей области и затем наращивается вся полисахаридная цепь. Сульфатирование углеводной части происходит здесь с помощью сульфотрансферазы, донором сульфатной группы выступает ФА ФС.

Страницы: 1 2 3 4 5

Copyright © 2013 - Все права защищены